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Hochauflösendes Elektronenmikroskop
Proteinen bei der Arbeit zuschauen
Das neue Titan Krios Elektronenmikroskop hat an der Mathematisch-Naturwissenschaftlichen Fakultät der Universität zu Köln seinen Betrieb aufgenommen. […] Das hochmoderne Gerät erlaubt es, winzige Proteine bis hin zur atomaren Ebene zu beobachten. Die molekularen Strukturen von Proteinen können mit einer Auflösung von besser als 2 Ångström untersucht werden. Zur Veranschaulichung: Bei dieser Auflösung kann man das Loch in einem aromatischen Ring erkennen.
„Wir können uns mit dieser Technik Proteine in ihrer natürlichen Umgebung anschauen und bestimmen, wo welche Aminosäuren im Protein sitze und so deren Funtion feststellen“, sagt Professor Dr. Elmar Behrmann vom Institut für Biochemie der Universität zu Köln. […] Die vielfältigen Beiträge der Methode reichen von Entdeckungen in der Grundlagenforschung bis hin zu Anwendungen in der klinischen Forschung. Dazu gehören konkret aktuelle Forschungen an den Covid-19 Strukturen, die durch diese Technologie bereits gelöst wurden.
„Die Etablierung der Methode an der Mathematisch-Naturwissenschaftlichen Fakultät bietet das Potential, auch in Köln Brücken zwischen Grundlagenforschung und medizinischer Forschung zu schlagen“, fügt Behrmann hinzu. Schon jetzt erfreue sich die neue Technologie großen Interesses bei Kölner Forscher:innen: „Wir haben bereits Kooperationen mit großen Forschungsprojekten in Köln etabliert und freuen uns auf die Zusammenarbeit.“
Bei der Kryo-Elektronenmikroskopie werden Proben, insbesondere isolierte Proteine, aber auch Viren oder Polymere, mit hoher Geschwindigkeit innerhalb von Millisekunden gefroren. Dadurch können sich keine Eiskristalle bilden, welche die Struktur der Proteine zerstören würde. So kann sichergestellt werden, dass die im Mikroskop betrachteten Proben genau dem Zustand in Lösung entsprechen – auch zeitaufgelöste Studien sind möglich, um ein Protein in verschiedenen Stadien zu betrachten.
Zum Einfrieren benutzen die Wissenschaftler*innen durch Stickstoff gekühltes Ethan: „Wir frieren so schnell, dass das Wasser keine Zeit mehr hat, Kristalle auszubilden. Im Bereich von Millisekunden“, so Behrmann. „Das entspricht der Zeitskala, auf der in Proteinen wichtige Strukturänderungen stattfinden. So können wir uns sicher sein, dass sie sich unverfälscht in ihrem Ausgangszustand befinden.“
Vollständige Quelle: Universität zu Köln